第一篇　免疫系統的組織結構

　　隨著現代免疫學的發展，已證明在高等動物和人體內存在一組復雜的免疫系統。它的生理功能主要是識別區分“自己”與“非已”成分，並能破壞和排斥“非已”成分，而對“自己”成分則能開成免疫耐受，不發生排斥反應，以維持機體的自身免疫穩定。

　　免疫系統是由免疫器官、免疫細胞和免疫分子組成。免疫器官根據它們的作用，可分為中樞免疫器官和週圍免疫器官。禽類的法氏囊（腔上囊）、哺乳類動物和人的胸腺和骨髓屬于中樞免疫器官。骨髓是幹細胞和B細胞發育分化的場所，法氏囊是禽類B細胞發育分化的器官。胸腺是T細胞發育分化的器官。脾和全身淋巴結是週圍免疫器官，它們是成熟T和B細胞定居的部位，也是發生免疫應答的場所。此外，粘膜免疫系統和皮膚免疫系統也是重要的局部免疫組織。

　　免疫細胞的廣義的概念可包括造血幹細胞、淋巴細胞系、單核吞噬細胞系、粒細胞系、紅細胞以及肥大細胞和血小板等。

　　免疫分子可包括免疫細胞膜分子，如抗原識別受體分子、分化抗原分子、主要組織相容性分子以及一些其它受體分子等。也包括由免疫細胞和非免疫細胞合面和分泌的分子，如免疫球蛋白分子、補體分子以及細胞因子等。

表 免疫系統的組織結構

第二章　免疫球蛋白分子

　　抗體分子（antibody,Ab）是由漿細胞合成和分泌的，而每一種漿細胞克隆可以產生一種特異的抗體分子，所以血清中的抗體是多種抗體分子的混合物，它們的化學結構是不均一的，而且含量很少，不易純化，是抗體分子結構分析的困難。

　　多發性骨髓瘤是由漿細胞無限增殖形成的細胞克隆，由于所有瘤細胞的遺傳特性相同，因此它們合成和分泌的蛋白質分子在化學結構上是均一的。這種蛋白分子存在于血液中的稱為骨髓瘤蛋白（meyloma protein,M）或M蛋白，亦可在尿液中發現稱為本週蛋白(BenceJones,BJ)由于這種蛋白分子含量很高，極易純化，故為Ig分子結構的展使得對Ig分子結構、理化性質、抗原性、生物學活性以及其基因結構等方面的研究者有了重大突破。

第一節　抗體的發現及其特性

　　一、抗體的發現

　　在免疫學發展的早期人們應用細菌或其外毒素給動物注射，經一定時期後用體外實驗證明在其血清中存在一種能特異中和外毒素毒性的組分稱之為抗毒素，或能使細菌發生特異性凝集的組分稱之為凝集素。其後將血清中這種具有特異性反應的組分稱為抗體（antibody,Ab）,而將能刺激機體產生抗體的物質稱之為抗原（antigen,Ag）。由此建立了抗原與抗體的概念。

　　1890年德國學者Behuing和日本學者北裡用白喉桿菌外毒的組分稱為抗毒素，這是在血清中發現的第一種抗體。這種含有抗體的血清稱之為免疫血清。

　　二、抗體的理化性質

　　1．抗體是球蛋白 早在40年代初期Tiselius和Kabat就證實了抗體活性與血清丙種球蛋白組分相關。他們用肺炎球菌多糖免疫家兔，可獲得高效價免疫血清。然後加入相應抗原吸收以除去抗體，將去除抗體的血清進行電泳圖譜分析，發現丙種球蛋白（γ-G）組分明顯減少，從而證明了抗體活性是存在于丙種球蛋白內。

圖2-1 兔血清電泳分離圖

　　其後，經對不同免疫血清的電泳分析，超速離心分析和分子量測定等方法，發現大部分抗體活性存在于γ球蛋白內，但有小部分抗體活性可存在于β球蛋白內。它們的離心常數分別為7S和平共處9S，分子量分別為16萬和萬。因此它們分別被命名為7Sγ球蛋白分子（16萬）19S,β2巨球蛋白分子(β2M,90萬)和β2A球蛋白分子，所以從早期對抗體性質的研究證明抗體不是由均質性球蛋白組成，而是由異性球蛋白組成。

圖2-2 不同類免疫球收白的電泳分離圖

　　2．免疫球蛋白為了準確描述抗體蛋白的性質，在60年代初提出將具有抗體活性的球蛋白稱為免疫球蛋分子（immunoglobulin,lg）。γ球蛋白則必稱為IgG,β2M稱為IgM,而β2A稱為IgA。其後又相繼發現二類Ig分子，分別稱為IgE和IgD。故在血清中現已發現有五類免疫球蛋白分子，它們的結構與功能是各不相同的。

　　三、抗體的生物學活性

　　1．抗體與抗原的特異性結合刺激抗體產生的物質稱為抗原，抗體分子與其相應的抗原發生結合稱為特異性結合。例如，白喉抗毒素只能中和白喉桿菌外毒素，而不能中各破傷風外毒素，反之亦然。

　　2．抗體與補體的結合在一定條件下，抗體分子可以與存在于血清中的補體分子相結合，並使之活化，產生多種生物學效應，稱之為抗體的補體結合現象，揭示了抗體分子與補體分子間的相互作用。

　　3．抗體的調理作用抗體的第三種功能是可增強吞噬細胞的吞噬作用。在體外的實驗中，如將免疫血清中加入中性粒細胞的懸液中，可增強對相應細胞的吞噬作用，稱這種現象為抗體的調理作用。自此揭示了抗體分子與免疫細胞間的相互作用。為了說明抗體分子這些生物學功能，必須進一步了解抗體分子的結構與功能的關系。